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时间:2023-12-02 11:20:57    下载该word文档
.“酶”专题知识一、酶的发现过程(略)二、酶的概念:活细胞产生的一类具有生物催化作用的特殊有机物。1、来源:由活细胞产生。(除某些没有细胞核的细胞外,如哺乳动物成熟的红细胞、血小板,植物筛管细胞)2、作用:催化生物化学反应(降低化学反应活化能)3、本质:绝大多数是蛋白质,少数是RNA(暂时还没有把DNA列入)三、酶的合成1、合成的原料:氨基酸或核糖核苷酸2合成的场所:核糖体(与唾液淀粉酶等胞外酶合成和分泌有关的主要细胞结构有核糖体、内质网、高尔基体、线粒体和细胞膜。3、合成的过程:遵循中心法则,通过转录和翻译合成的4、合成的控制:酶的合成是在基因控制下进行的四、酶和激素的比较1、化学成分:前者主要是蛋白质,少数是RNA;后者有多肽及蛋白类、氨基酸衍生物、脂质等。2、生理功能:前者对生化反应起催化作用;后者对生命活动起调节作用。3、相互关系:能合成激素的细胞一定也能合成酶,但能合成酶的细胞不一定能合成激素。要注意酶与激素、蛋白质、维生素、脂质的关系:维生素脂质激素蛋白质五、酶的类型1、按其发挥作用的场所不同分为:1)胞外酶:消化酶、SOD(超氧化歧化酶)、基因工程中的工具酶(限制性核酸内切酶和DNA连接酶)等,在细胞外发挥作用。注意限制性核酸内切酶和DNA连接酶的作用:DNA连接酶的作用是催化切割的DNA片段(黏性末端)形成化学键(磷酸二酯键)而拼接起来。不是促使碱基配对形成氢键。消化酶属于分泌蛋白如唾液淀粉酶(注意与生物膜和细胞器的联系)2)胞内酶:在细胞内发挥作用。如光合酶、呼吸酶、转氨酶、ATP酶、解旋酶、DNA聚合酶、DNA连接酶、RNA聚合酶、逆转录酶、存在于微生物中的限制性核酸内切酶等。2、具有酶活性的蛋白质分为简单蛋白质类和结合蛋白质类:1)简单蛋白质类的酶只由氨基酸组成,不含任何其他物质,如胃蛋白酶。2)结合蛋白质类的酶(又称全酶)是由蛋白质与辅因子组成,其中蛋白质部分称为酶蛋白,辅因子部分称为辅酶或辅基。与酶蛋白结合牢固的辅因子叫做辅基,与酶蛋白结合比较松的辅因子叫做辅酶,B族维生素以及FeZnMgCuKNaCL等金属离子是许多全酶的辅基和辅酶。酶蛋白和辅因子单独存在时都没有催化作用。六、酶的性质1、酶同时具有普通催化剂的一般性质,即酶在反应前后,其性质和数量均不发生改变;酶只能改变反应速率,但不能改变反应方向。能够降低反应物的活化能,促进反应的进行,但自身不被消耗掉等。2、酶的特性:高效性;专一性;温和性(受温度和pH等影响)1)高效性:酶的催化效率是无机催化剂的1010倍。(催化剂可以降低化学反应的活化能,而且与无机催化剂相比较,生物催化剂酶有突出的优越性——酶降低活化能的作用更显著,因而催化效率更高。活化能就是分子从常态转化变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的能量。活化能越大,反应就越不容易进行,反之就容易进行。2)专一性:酶的专一性是指一种酶只能催化一种物质或同一类物质的化学反应。酶促反应的专一性与酶是蛋白质的结构有关,每种蛋白质都有特定的空间结构,酶催化反应时,酶蛋白分子首先与底物分子结合,但酶分子与底物分子能否结合,取决于酶分子的活性部位与底物分子在空间构象(空间结构)上是否对应,如下图。【酶—底物相互作用的“钥匙与锁”模型】7132+2+2+2+++-.
.蛋白质分子结构具有多样性,所以酶也具有多样性,在生物体内存在着许许多多种酶,催化着生物体内各种各样的生物化学反应,所以酶具有多样性的特点。3)温和性(脆弱性)由于酶主要是蛋白质组成的,能够使蛋白质变性的因素也能使酶遭到破坏而完全失去活性。主要的因素有高温、高压、紫外线照射等物理因素,有机溶剂、强酸、强碱等化学因素。七、酶的活性:即酶的催化效率,影响酶作用的主要因素是温度、pH。酶是蛋白质,蛋白质的分子结构和功能状态要受温度和pH的影响。另外还有酶的浓度、底物浓度、生成物浓度、酶抑制剂和激活剂(许多小分子物质、离子对酶的催化作用有促进或抑制作用)等。1、温度对酶的影响是:在较低温度时,随着温度的升高,酶的活性也逐渐提高,达到最适温度时,酶的催化能力最高,但高于最适温度后酶的催化能力会迅速下降,最后完全失去催化能力,其原因是低温不破坏蛋白质的分子结构,高温会导致蛋白质分子发生热变性,而蛋白质的变性是不可逆的,如下图A曲线所示,所以在最适温度两侧的曲线是不对称的。从温度对酶促反应的关系图上可以看到温度对酶促反应的影响是两方面的,一方面温度↑,速率↑。另一方面最适温度以后,温度↑,速率↓。当然,不同的酶对温度的敏感程度不一样,大部分酶在60℃以上变性,但也有少数淀粉酶能耐受较高温度,如细菌淀粉酶在93℃下活力最高,从麦芽里提出的淀粉酶(α-淀粉酶)在70℃条件仍然具有活性。2pH对酶的影响是:酶催化能力的发挥有一个最适pH,在低于最适pH时,随着pH的升高,酶的催化能力也相应升高,高于最pH时,随着pH的升高,酶的活性逐渐下降,在最适pH两侧的曲线基本是对称的,如下图B曲线所示。大多数酶的最适pH7.357.45,但胃蛋白酶的最适pH却约为1.52.23、酶的催化能力与时间也有关系:即使在最适温度和pH的条件下,酶的催化能力也不是一成不变的,酶在“工作”了一段时间后会发生钝化现象,即催化能力开始下降,最后失去催化能力,因为任何蛋白质分子都有一定的寿命,如下图C曲线所示。这些严重钝化或失去催化能力的酶在细胞中水解酶的作用下会被分解成氨基酸,氨基酸可以再度合成蛋白质。4、酶促反应的速率与底物的浓度也有关系:在酶量一定的条件下,在一定范围内会随着底物浓度的增加,反应速率也增加,但底物达到一定浓度后也就不再增加了,原因是酶饱和了,如下图D曲线所示。5、酶浓度对反应速率的影响:在底物足够,其他条件适宜的条件下,反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利酶发挥作用的因素时,酶促反应的速率与酶的浓度成正相关关系。如下图E曲线所示。八、相关实验1、比较过氧化氢酶和Fe的催化效率1实验原理:新鲜肝提取液中含有过氧化氢酶,过氧化氢酶和Fe都能催化H2O2分解放出O2经计算,质量分数为3.5%FeCl3分数为20%FeCl3溶液中Fe数,大约是每滴肝脏研磨液中过氧化氢酶分子数的25万倍。2)方法步骤:步骤4支洁净试管,编号,分别加入2mLH2O2溶液2号试管放在90℃左右的水浴中加热,观察气泡冒出情况,与1号对照3号、4号试管内分别滴入2FeCl3溶液和2滴肝脏研磨液,观察气泡产生情况肝脏研磨液必须是新鲜的由于酶具有高效性,若滴入的FeCl3溶液中混有少量的过氧化氢酶,会影响实验准确性。因为过氧化氢酶是蛋白质,放置过久,可受细菌作用而分解,使肝脏组织中酶分子数减少,活性降低。研磨可破坏肝细胞结构,使细胞内的酶释放出来,加酶与底物的接触面积。现象:4号试管产生气泡多,冒泡时间短,卫生香猛烈复燃,3号试管产生气泡少,冒泡时间长,卫生香几注意问题不让H2O2接触皮肤解释H2O2有一定的腐蚀性3+3+3+肝脏要研磨23min后,将点燃的卫生香分别放入3号和4号试管内液面的.放卫生香时,动作要快,不要插到

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